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1.
Rev. chil. infectol ; 40(1)feb. 2023.
Article in Spanish | LILACS-Express | LILACS | ID: biblio-1441396

ABSTRACT

Introducción: La piomiositis es una infección bacteriana agudasubaguda del músculo esquelético. Objetivo: Estimar la incidencia de piomiositis en pacientes internados, describir e identificar factores de riesgo para bacteriemia y hospitalización, y evaluar diferencias entre Staphylococccus aureus sensible y resistente a meticilina (SASM y SARM). Pacientes y Métodos: Estudio descriptivo, retrospectivo, observacional, con pacientes de 1 mes a 18 años de edad, internados entre el 1 de enero de 2008 y 31 de diciembre de 2018. Variables: sexo, edad, hacinamiento en el hogar, existencia de lesión previa, estacionalidad, localización anatómica e imágenes, antibioterapia previa, estadio clínico, parámetros de laboratorio, cultivos y antibiograma, días de tratamiento intravenoso (IV), de internación, de fiebre y bacteriemia. Resultados: Se incluyeron 188 pacientes. Incidencia: 38,9 casos / 10.000 admisiones (IC95 % 33,7 - 44,9). Días de internación y tratamiento IV: 11 (RQ 8-15 y RQ 8-14, respectivamente). El desarrollo de bacteriemia se asoció a PCR elevada (p = 0,03) y fiebre prolongada (p < 0,001). No hubo diferencias en la evolución y parámetros de laboratorio entre SASM y SARM. La leucocitosis (p = 0,004), neutrofilia (p = 0,005) y bacteriemia (p = 0,001) se asociaron a mayor estadía hospitalaria. Conclusiones: Este estudio recaba la experiencia de más de 10 años de niños internados con diagnóstico de piomiositis y proporciona información sobre sus características. Se describen parámetros asociados a bacteriemia y estadía hospitalaria.


Background: Pyomyositis is an acute-subacute bacterial infection of skeletal muscle. Aim: To estimate the incidence of pyomyositis in hospitalized patients, describe and identify risk factors for bacteremia and hospitalization, and evaluate differences between MSSA and MRSA. Methods: Descriptive, retrospective, observational study with patients aged 1 month to 18 years hospitalized between January, 1, 2008 and December 1, 2018. Variables: sex, age, home overcrowding, previous injury, seasonality, anatomical location and images, previous antibiotherapy, clinical stage, laboratory, cultures and antibiogram, days of intravenous (IV) treatment, hospitalization, fever and bacteremia. Results: 188 patients were included. Incidence: 38.9 cases/10,000 admissions (95% CI 33.7 - 44.9). Days of hospitalization and IV treatment: 11 (RQ 8-15 and RQ 8-14, respectively). The development of bacteremia was associated with elevated CRP (p = 0.03) and prolonged fever (p < 0.001). There were no differences in the evolution and laboratory parameters between MSSA and MRSA. Leukocytosis (p = 0.004), neutrophilia (p = 0.005), and bacteremia (p = 0.001) were associated with a longer hospital stay. Conclusions: This study collects the experience of more than 10 years of hospitalized children diagnosed with pyomyositis and provides information on its characteristics. Parameters associated with bacteremia and hospital stay are described.

2.
Acta bioquím. clín. latinoam ; 50(4): 649-655, dic. 2016. ilus, graf
Article in Spanish | LILACS | ID: biblio-837638

ABSTRACT

Los agregados de TDP-43 representan una de las característica histopatológicas más importantes de varias enfermedades neurodegenerativas, entre las que se incluye la Esclerosis Lateral Amiotrófica (ELA). TDP-43 está localizada principalmente en el núcleo. Sin embargo, los pacientes afectados por ELA presentan agregados de TDP-43 en el citoplasma de las neuronas comprometidas, con lo que se despoja al núcleo de TDP-43 funcional. Aún se desconoce si la degeneración causada por la agregación de TDP-43 es debida a una toxicidad intrínseca de los agregados o a la pérdida de función de TDP-43 como consecuencia del vaciamiento del núcleo. Varias investigaciones, incluidas las de estos autores, indican que la pérdida de función es el factor fundamental responsable de la neurodegeneración observada en presencia de inclusiones de TDP-43. Por otro lado, aún no existen tratamientos efectivos para la ELA. Por lo tanto, es de crucial importancia conocer las bases moleculares que conllevan al desarrollo de la enfermedad, con el objetivo de encontrar posibles estrategias terapéuticas. Para ello, estos autores han desarrollado un modelo celular capaz de imitar la agregación de TDP-43 y sus consecuencias. Finalmente, se ha utilizado este modelo para analizar el efecto de diferentes compuestos capaces de degradar los agregados de TDP-43 y se ha demostrado que esta podría ser una estrategia terapéutica válida para la ELA.


TDP-43 inclusions are important histopathological features of various neurodegenerative disorders, including Amyotrophic Lateral Sclerosis (ALS). TDP-43 is mainly a nuclear protein, but it shuffles from the nucleus to the cytoplasm. In patients’ brains, TDP-43 is retained in the cytoplasm of the affected motorneurons to form insoluble aggregates, which results in TDP-43 nuclear clearance. There is still no consensus whether TDP-43-mediated neurodegeneration results from a gain or loss of function of the protein or a combination of both. The work from several laboratories, including this, points towards a strong loss of function component. On the other hand, there is no effective treatment or cure for ALS. Thus, there is obviously a need to find new therapeutic strategies for ALS. In order to gain new insights into the molecular mechanism of the disease, and with the aim of looking for new methodologies that can revert it, a cellular model of TDP-43 aggregation that can mimic the phenotypic consequences found in ALS patients has been developed. Finally, this model was used to search for compounds that can dissolve these aggregates, and it was shown that the clearance of TDP-43 aggregates could be a therapeutic strategy for ALS.


Os agregados proteicos TDP-43 são características histopatológicas importantes de muitas doenças neurodegenerativas, incluindo a Esclerose Lateral Amiotrófica (ALS). A proteína TDP-43 se localiza principalmente no núcleo, porém nos cérebros de indivíduos afetados, a proteína TDP-43 fica retida no citoplasma dos neurônios motores, o que leva a formação de agregados insolúveis, resultando em deposição nuclear. Ainda não existe um consenso se a neurodegeneração mediada por TDP43 é causada por ganho ou perda da função da proteína ou uma combinação de ambos. O trabalho de muitos laboratórios, bem como este trabalho, apontam para uma forte perda da função da proteína. Por outro lado, não existe um tratamento efetivo ou cura para a ALS. Portanto, existe uma grande necessidade de identificar novos tratamentos para a ALS. Para entender o mecanismo molecular da doença, e com o objetivo de identificar novas metodologias para reverter a doença, desenvolvemos o modelo celular de agregados de TDP-43, o qual mimetiza as consequências fenotípicas encontradas em pacientes com ALS. Por fim, utilizamos esse modelo para identificar compostos que podem dissolver os agregados, e demonstramos que a liberação de inclusões de TDP-43 poderiam ser usados como tratamentos para a ALS.


Subject(s)
Amyotrophic Lateral Sclerosis/therapy , TDP-43 Proteinopathies/classification , Added Impact , Amyotrophic Lateral Sclerosis/complications , TDP-43 Proteinopathies/therapy
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